Como vimos no vídeo anterior, a bicamada lipídica da membrana plasmática tem permeabilidade seletiva, ela permite a passagem de moléculas hidrofóbicas, mas dificulta a passagem de moléculas hidrofílicas. Mas, pra facilitar a passagem dessas moléculas hidrofílicas, a gente vai ter proteínas de transporte de membrana: as proteínas canais e as proteínas carreadoras. Nesse vídeo, a gente vai dar mais detalhes sobre essas proteínas que transportam pequenas moléculas hidrofílicas através da membrana plasmática.

E aí pessoal, tudo bem com vocês?

Eu sou Mirian Kurauti, criadora do canal MK Fisiologia, um canal que tem como principal objetivo descomplicar a fisiologia. Porque como eu sempre digo fisiologia não precisa ser difícil. Então se você tá precisando entender de verdade a fisiologia, já se inscreve no canal e ative as notificações pra você não perder os próximos vídeos que a gente postar por aqui.

Agora bora falar sobre as proteínas canais e proteínas carreadoras?

Pra falar sobre esses dois tipos de proteínas de membrana, a gente vai usar esse material didático feito em impressora 3D da In.Genius.

Bom, então aqui a gente tem uma membrana plasmática, com sua bicamada de lipídeos, principalmente fosfolipídeos, e várias proteínas integrais transmembranas inseridas nessa bicamada.

E só pra constar, essas proteínas tão cortadas no meio tá, pra gente conseguir ver o que acontece no interior dessas proteínas integrais transmembranas.

Aqui nesse modelo, essas duas proteínas são proteínas de transporte de membrana: uma proteína canal e uma proteína carreadora. Vamos falar primeiro sobre a proteína canal e depois sobre a proteína carreadora, pra no final a gente conseguir comparar esses dois tipos de proteínas de transporte de membrana, beleza?

Então vamos lá, o que você precisa saber sobre a proteína canal? A primeira coisa que você precisa saber sobre esse tipo de proteína de transporte, não é muito difícil. Pois olha o nome da proteína, proteína canal, ou seja, ela forma um canal ou um poro que atravessa a bicamada lipídica da membrana.

E lembrem-se, o interior desse poro é hidrofílico, isso porque essa região da proteína canal que forma a parede do poro é hidrofílica. Portanto, moléculas hidrofílicas podem interagir com essa região hidrofílica do poro do canal e assim atravessar o poro passando pro outro lado da membrana.

Mas aí eu pergunto:

"será que é qualquer molécula hidrofílica que pode passar pelo poro de uma proteína canal?"

Não, não é qualquer molécula hidrofílica que vai passar pelo poro de qualquer proteína canal. Lembre-se que existem vários tipos de proteínas canais e cada uma pode selecionar as moléculas que podem passar pelo seu poro hidrofílico.

Por exemplo, existem proteínas canais que só permitem a passagem de água, e por isso são chamadas de canais de água ou aquaporinas. O poro desses canais apresenta estrutura química específica que permite a passagem de água, mas impede a passagem de íons, por exemplo.

Já outras proteínas canais permitem a passagem de determinados íons através do seu poro hidrofílico, e por isso são chamadas de canais iônicos. Nesse tipo de canal existe uma região mais estreita no poro que a gente chama de filtro de seletividade. E como o próprio nome diz, esse filtro de seletividade seleciona o que pode passar ou não pelo poro do canal, e essa seleção é baseada principalmente no tamanho e na carga elétrica dos íons.

Por exemplo, o filtro de seletividade desse canal iônico tem um determinado diâmetro, somente íons que tem esse diâmetro ou um diâmetro menor podem passar por esse filtro. Além disso, os aminoácidos que formam o filtro de seletividade dessa proteína canal, são aminoácidos com carga elétrica negativa, os quais atraem íons com carga elétrica positiva (os cátions), mas repelem os íons com carga elétrica negativa (os ânions).

Então de acordo com o tamanho e a caga elétrica selecionada por esse filtro de seletividade, o íon que passa com mais facilidade é o íon potássio, por isso esse canal é considerado um canal de potássio.

Por isso, lembre-se que dependendo do filtro de seletividade a gente pode ter canais iônicos seletivos pra determinados íons, como os canais de sódio, os canais de cálcio, os canais de cloreto, entre outros.

Ainda falando sobre os canais iônicos é importante saber que esses canais tem portas, ou portões que podem estar abertos ou fechados, impedindo a passagem dos íons aos quais o canal é seletivo.

Embora existam canais que tendem a ficar com seu portão sempre aberto permitindo a passagens íons, que a gente chamada de canais abertos ou canais de vazamento, a maioria dos canais iônicos tendem a ficar com seu portão fechado, e precisam de determinados estímulos pra abrir o seu portão.

Então, dependendo do tipo de estímulo necessário pra abrir o portão, os canais iônicos podem ser: controlados por voltagem, controlados por ligante extracelular ou intracelular, e controlados mecanicamente.

De forma resumida, os canais iônicos controlados por voltagem precisam de uma alteração da voltagem da membrana, pra alterar a sua forma, ou conformação e abrir o seu portão.

Já os canais iônicos controlados por ligante apresentam um sitio de ligação específico pra uma determinada molécula que pode ser, por exemplo, um neurotransmissor ou um hormônio. E quando essa molécula se liga nesse sítio de ligação, ocorre uma alteração da conformação do canal iônico, abrindo assim o portão do canal.

E os canais iônicos controlados mecanicamente ou canais mecânicos, precisam de uma força ou pressão pra abrir o portão e permitir a passagem dos íons.

Mais detalhes sobre esses canais iônicos, você pode conferir em um outro vídeo específico sobre transporte de íons através da membrana que eu vou deixar na descrição desse vídeo.

Aqui o mais importante é saber que as proteínas canais, tem seletividade, podem ser controlados por diversos estímulos e, além disso, apresentam alta eficiência de transporte.

Por exemplo, os canais iônicos podem transportar até 100 milhões de íons por segundo, uma velocidade que é 100 mil vezes maior do que a maior velocidade de transporte das proteínas carreadoras, só pra você ter uma ideia.

"Mas por que as proteínas canais podem atingir velocidades de transporte muito maior do que as proteínas carreadoras?"

Pra responder essa pergunta, vamos dar mais detalhes sobre as proteínas carreadoras que também podem ser chamadas de proteínas transportadoras ou permeases. Esse tipo de proteína não forma um poro hidrofílico que nem as proteínas canais, ou seja, não formam uma abertura direta conectando os dois lados da membrana.

"Tá mas se ela não forma uma abertura direta, como que a molécula hidrofílica vai passar pro outro lado da membrana?"

Preta atenção, a proteína carreadora apresenta um sítio de ligação específico pra uma ou mais moléculas hidrofílicas. Nesse exemplo, a gente tem uma proteína carreadora com apenas um sítio de ligação pra uma molécula hidrofílica específica, a glicose.

Quando a glicose se liga no seu sítio de ligação específico, acontece uma alteração da conformação da proteína carreadora, e a glicose agora tem acesso ao outro lado da membrana, onde ela pode ser liberada. Então é como se a proteína carreadora, abrisse de um lado da membrana pra pegar a molécula e depois abrisse do outro lado da membrana pra soltar a molécula.

Perceba que como a proteína carreadora precisa se ligar à molécula, alterar a sua conformação e depois soltar a molécula, a sua capacidade de transportar essa molécula pode ser saturada.

"Como assim?"

Imagine que você tem um tanque de água e tá tentando esvaziar esse tanque com um balde. Pra isso você tem que executar movimentos pra pegar a água do tanque e jogar a água fora. A cada ciclo você consegue transportar um balde água, você tentar aumentar a velocidade com que você realiza esse ciclo de movimentos, mas chega uma hora que não dá mais pra aumentar a velocidade, você tá trabalhando na sua velocidade máxima.

Nesse momento, a gente pode dizer que a sua capacidade de transportar água tá saturada, não dá pra ser mais rápido que isso. E é assim que o transporte realizado pela proteína carreadora pode ser saturado.

Agora imagina que no fundo desse tangue tem um furo que tá tampado. Se você tirar a tampa desse furo, a água começa a sair continuamente e dependendo da força ou pressão da água e do tamanho do furo, a velocidade de transporte dessa água pode atingir velocidades muito maiores do que se você estivesse tirando balde por balde de água. E é assim que o transporte realizado pelas proteínas canais funciona, essas proteínas formam como se fosse um furo na membrana plasmática, por onde os íons podem “vazar”.

Por isso, podemos dizer que a eficiência de transporte das proteínas canais é maior do que a eficiência de transporte das proteínas carreadoras, pois podem alcançar uma velocidade de transporte muito maior do que as proteínas carreadoras.

Então, não se esqueça que as proteínas carreadoras tem sítios de ligação específicos pra determinadas moléculas hidrofílicas, apresentando assim especificidade.

Outra coisa que você não pode esquecer é que as proteínas carreadoras apresentam saturação, atingindo a velocidade máxima de transporte ou transporte máximo dessas moléculas quando todos as proteínas carreadoras estiverem ocupadas, o que acontece quando se atinge uma determinada concentração da molécula transportada pela proteína carreadora em questão.

Nesse momento, perceba como as proteínas carreadoras tem um comportamento parecido com o comportamento de um outro tipo de proteína, as enzimas, as quais também apresentam sítio de ligação pro seu substrato, apresentando especificidade, velocidade máxima de catálise, de quebra do substrato, e mais uma coisa, competição, isto é, moléculas muito parecidas com o substrato das enzimas, podem competir com esse substrato pelo sítio de ligação.

E aqui nas proteínas carreadoras não é diferente. Por exemplo, a galactose, um outro tipo de açúcar, é muito parecida com a glicose, e ela pode competir com a glicose pelo mesmo sítio de ligação presente nessa proteína carreadora que transporta a glicose.

E olha só que interessante esse gráfico que mostra a relação entre a concentração da glicose e a velocidade de transporte dessa molécula através da proteína carreadora. Quanto maior for a concentração da glicose, maior será a velocidade de transporte, até ser atingido o transporte máximo, quando a proteína carreadora é saturada.

Mas se a gente adicionar uma certa concentração de galactose junto com a glicose, perceba como em uma mesma concentração de glicose, a velocidade de transporte da glicose é menor. Isso porque agora a galactose tá competindo com a glicose pelo sítio de ligação da proteína transportadora que acaba transportando menos glicose por unidade de tempo, porque ela também tá transportando galactose. E é isso que a gente chama de inibição por competição, ou inibição competitiva.

Então, sobre as proteínas carreadoras, é importante entender que elas têm especificidade, pois apenas moléculas específicas podem se ligar no sítio de ligação; elas podem ser saturadas atingindo um transporte máximo; e podem também apresentar competição, se várias moléculas parecidas conseguirem se ligar no seu sítio de ligação.

E por fim, mas não menos importante, como existem vários tipos de proteínas canais, é claro que existem vários tipos de proteínas carreadoras.

Aqui a gente vai destacar dois tipos de proteínas carreadoras.

As proteínas carreadoras sem atividade ATPase e as proteínas carreadoras com atividade ATPase, isto é, com a capacidade de hidrolisar, ou quebrar uma molécula de ATP, pra usar a energia liberada nessa quebra pra transportar moléculas hidrofílicas. Essas proteínas carreadoras ATPases, também podem ser chamadas de bombas.

Aqui nesse exemplo a gente tem a famosa bomba de Na+/K+ que tem 3 sítios de ligação pro íon sódio e 2 sítios de ligação pro íon potássio. A gente vai dar mais detalhes sobre a bomba de Na+/K+ em outros vídeos.

Lembre-se que existem outras bombas, outras proteínas carreadoras ATPase, assim como existem várias proteínas carreadoras sem atividade ATPase específicas pra transportar determinadas moléculas, não apenas glicose, sódio e potássio. Mas isso você vai vendo conforme for avançando no conteúdo.

Aqui o mais importante é saber diferenciar as proteínas canais das proteínas carreadoras, beleza?

Então resumindo essas diferenças, lembre-se que:

• As proteínas canais formam poros hidrofílicos pelos quais pequenas moléculas hidrofílicas como a água e os íons podem passar. O transporte por essas proteínas é seletivo, controlado por diferentes estímulos, e apresenta alta eficiência.

• Já as proteínas carreadoras não formam poros hidrofílicos, mas apresentam pelos menos um sítio de ligação específico pras moléculas que ela pode transportar. Portanto, o transporte por essas proteínas é específico, saturável e pode ter competição quando mais de uma molécula consegue se ligar no sítio de ligação da proteína carreadora.

E pra finalizar só uma informação adicional.

As proteínas canais só realizam transporte passivo, enquanto as proteínas carreadoras podem realizar transporte passivo e ativo. Mas sobre esses dois tipos de transporte que acontecem através da membrana, a gente fala nos próximos vídeos. Não perca!

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Bom, a gente vai ficando por aqui. Qualquer dúvida pode deixar aí nos comentários que a gente tenta responder, beleza? A gente se vê num próximo vídeo. Abraço!

Sobre a autora

Mirian Ayumi Kurauti é apaixonada pela fisiologia, com uma trajetória acadêmica admirável. Ela se formou em Biomedicina pela Universidade Estadual de Londrina (UEL), fez mestrado e doutorado em Biologia Funcional e Molecular com ênfase em Fisiologia pela Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP), e ainda atuou como pesquisadora de pós-doutorado na mesma instituição. Além disso, já lecionou fisiologia humana na Universidade Estadual de Maringá (UEM) e biologia celular na UEL. Atualmente, é professora de fisiologia humana na Pontifícia Universidade Católica do Paraná (PUCPR) e a mente criativa por trás do MK Fisiologia.

Apaixonada pela docência, Mirian adora dar aulas de fisiologia, mas de um jeito mais descontraído e se diverte muito ensinando fisiologia. Ela está sempre buscando aprender algo novo não só sobre fisiologia, mas sobre qualquer coisa sobre a vida, o universo e tudo mais. Por isso, é uma consumidora compulsiva de conteúdos de divulgadores científicos. Nas horas vagas, você pode encontrá-la na piscina, treinando e participando de competições de natação. Para Mirian, a vida só tem graça, se ela tiver desafios a serem superados. Hoje, o seu maior desafio é ajudar o maior número de estudantes a entender de verdade a fisiologia humana.