Proteínas...

-Carne, músculo!

... É, acho que é isso que se passa na cabeça da maioria das pessoas quando ouve alguém falar em proteínas.

E sim, tem muita proteína nos músculos. Mas o que muita gente esquece é que, na verdade, tem muita proteína não só nos músculos, mas sim em todos os tipos de tecidos do organismo. Só que, em cada tipo de tecido, a gente pode encontrar diferentes tipos de proteínas, que podem conferir funções específicas pra cada tipo de tecido.

Nesse vídeo, a gente vai explicar o que são proteínas pra então a gente conseguir entender melhor como os diferentes tipos de proteínas podem conferir funções específicas pra cada tipo de tecido do organismo, bora?

E aí pessoal, tudo bem com vocês?

Eu sou Mirian Kurauti, aqui do canal MK Fisiologia, um canal que tem como principal objetivo descomplicar a fisiologia humana. Então, se você tá precisando entender de verdade a fisiologia, já se inscreve no canal e ative as notificações pra você não perder os próximos vídeos que a gente postar por aqui.

Agora, sem mais delongas, bora entender o que são proteínas?

Bom, pra começar a entender o que são proteínas, a gente precisa primeiro conhecer a estrutura básica das proteínas.

Pra isso, lembre-se de que as proteínas são macromoléculas, são polímeros, isto é, moléculas grandes formadas pela ligação de vários monômeros, isto é, várias unidades menores que formam as proteínas.

Comparando com a estrutura básica dos carboidratos, as proteínas seriam como os polissacarídeos, macromoléculas formadas por muitos monômeros, como a gente viu no vídeo anterior, os monossacarídeos.

A diferença aqui é que, nas proteínas, os monômeros não são os monossacarídeos, claro, mas sim os aminoácidos. Então, se a gente quiser entender a estrutura básica das proteínas, primeiro a gente precisa entender a estrutura básica dos aminoácidos.

E pra entender a estrutura básica dos aminoácidos, a gente pode comparar com a estrutura básica dos monossacarídeos, em que a gente tinha um esqueleto de carbono com grupos hidroxilas e um grupo carbonila, certo?

Aqui, nos aminoácidos, a gente vai ter um esqueleto de carbono com apenas um carbono, o carbono alfa ou carbono central, com um grupo amino, que pode atuar como uma base recebendo um íon hidrogênio, e um grupo carboxila, que pode atuar como um ácido doando um íon hidrogênio. Por isso, aminoácido. E é nessa forma, duplamente ionizada, que os aminoácidos vão ser encontrados no nosso organismo.

Ah, e outra coisa: como o carbono precisa fazer quatro ligações covalentes pra ficar lá com seus oito elétrons na camada de valência, o carbono central ainda vai precisar se ligar covalentemente a um átomo de hidrogênio e a uma letra “R”. Essa letrinha “R”, que seria o “resto” do aminoácido, ou melhor, o “radical” do aminoácido, a gente chama de grupo radical ou cadeia lateral, e é exatamente essa cadeia lateral que vai variar nos diferentes tipos de aminoácidos.

Aqui nesse slide a gente tem os 20 principais aminoácidos que a gente encontra no organismo humano. Percebam que cada um tem uma cadeia lateral diferente, mas que são formadas basicamente por átomos de hidrogênio, carbono, oxigênio, nitrogênio e enxofre, representado pela letra “S”, que vem do latim sulfur, que significa enxofre.

Com exceção da cadeia lateral do aminoácido glicina*, que é só um átomo de hidrogênio, a cadeia lateral dos aminoácidos é, na verdade, uma cadeia de carbonos, por isso “cadeia lateral”.

Algumas dessas cadeias têm um átomo de carbono, algumas têm mais carbonos; outras têm carbonos formando estruturas fechadas ou cíclicas. E mais, essas cadeias de carbonos podem ainda ter grupos funcionais que conferem propriedades distintas pra cada cadeia lateral. Isso significa que algumas cadeias vão ser apolares, outras vão ser polares, algumas vão ter cargas positivas, outras negativas, etc. E são essas propriedades das cadeias laterais que vão determinar as propriedades de cada aminoácido.

-Beleza, professora, eu entendi a estrutura básica dos aminoácidos. Mas agora, como esses aminoácidos formam as proteínas?

Bom, pra formar as proteínas, os aminoácidos precisam ser ligados uns aos outros através de um tipo de ligação covalente que a gente chama de ligação peptídica, que se forma entre o carbono do grupo carboxila de um aminoácido e o nitrogênio do grupo amino de um outro aminoácido, através de uma reação química de desidratação. E essa ligação entre dois ou mais aminoácidos forma o que a gente chama de peptídeo.

Então, lembre-se, a ligação entre dois aminoácidos forma um dipeptídeo (um peptídeo com dois aminoácidos ligados); a ligação entre três aminoácidos forma um tripeptídeo (um peptídeo com três aminoácidos ligados); e a ligação entre quatro ou mais aminoácidos forma um polipeptídeo (um peptídeo com muitos aminoácidos ligados).

Os dipeptídeos, tripeptídeos e polipeptídeos com até 100 aminoácidos podem ser chamados simplesmente de peptídeos, enquanto os polipeptídeos com mais de 100 aminoácidos podem ser chamados, finalmente, de proteínas.

Então, de forma simplificada, peptídeo nada mais é do que uma proteína pequena, nada mais é do que uma “proteininha”. E é por isso que, às vezes, a gente vai chamar tudo de proteína, mesmo que, na teoria, seja um peptídeo.

Mas, se a gente usar o termo peptídeo, você já sabe que a gente tá se referindo a uma proteína pequena, com no máximo 100 aminoácidos.

Quando um peptídeo é muito pequeno, com no máximo 50 aminoácidos, esse peptídeo geralmente só apresenta um nível de organização estrutural, a estrutura primária, que nada mais é do que a sequência de aminoácidos ligados por ligação peptídica. Cada peptídeo e cada proteína vai ter uma sequência específica, e é exatamente essa sequência que vai determinar a função de cada peptídeo e de cada proteína.

Agora, nos peptídeos com mais de 50 aminoácidos e nas proteínas, a organização estrutural não para por aí, porque, dependendo da sequência de aminoácidos da estrutura primária, ou melhor, dependendo das cadeias laterais desses aminoácidos, os átomos de hidrogênio desses aminoácidos podem formar pontes de hidrogênio com átomos de oxigênio de outros aminoácidos. E isso pode fazer com que algumas partes das proteínas sejam torcidas, formando uma estrutura em hélice que a gente chama de alfa-hélice, e outras partes das proteínas sejam dobradas, formando pregas que a gente chama de folha beta pregueada. Essas duas estruturas fazem parte do segundo nível de organização estrutural das proteínas, que a gente chama de estrutura secundária.

Ah, e só porque eu mostrei uma alfa-hélice e uma folha beta pregueada na mesma proteína não quer dizer que todas as proteínas vão ter sempre uma alfa-hélice e uma folha beta pregueada. Às vezes pode ter mais de uma alfa-hélice, por exemplo; às vezes pode ter uma alfa-hélice; às vezes pode ter uma folha beta pregueada. Depende muito da sequência dos aminoácidos que vai ter na estrutura primária.

Ah... e dependendo da sequência dos aminoácidos, outras pontes de hidrogênio entre aminoácidos mais distantes também podem ser formadas, e a proteína pode ser meio que dobrada, tá? Além disso, ligações iônicas entre as cadeias laterais com cargas positivas e negativas também podem ajudar a dobrar as proteínas, assim como ligações covalentes entre os átomos de enxofre nas cadeias laterais de alguns aminoácidos, que a gente chama de ponte dissulfeto, podem ajudar a formar dobras ainda mais estáveis nas proteínas. E ainda, se a proteína tiver aminoácidos com grupos laterais apolares e hidrofóbicos, esses grupos podem se agrupar pra tentar fugir da água, através de um tipo de interação química que a gente chama de interação hidrofóbica, formando assim mais dobras nas proteínas.

-Nossa, professora, mas pra que dobrar tanto a proteína?

Essas dobras vão fazer a proteína adquirir uma forma tridimensional específica, e é essa forma tridimensional que vai fazer uma proteína adquirir uma função específica.

É tipo um origami: eu posso dobrar de vários jeitos o papel. De um jeito eu posso fazer um sapo que pula, e de um outro jeito eu posso fazer um passarinho que bate as asas. Ou seja, dobras diferentes, formas diferentes, funções diferentes.

Essa forma tridimensional das proteínas, que determina a sua função, é o terceiro nível de organização estrutural que a gente chama de estrutura terciária. Nessa estrutura, se tiver uma dobra errada, a proteína pode não ter a função que ela deveria ter.

É igual no origami: se eu fizer uma dobra diferente aqui, ó... o passarinho já não bate mais as asas.

Algumas proteínas dobradas ainda não têm função sozinhas e precisam se juntar com outras proteínas dobradas pra ter função, indo para um nível agora mais complexo de organização estrutural, a estrutura quaternária.

Um exemplo de proteína com estrutura quaternária é a hemoglobina, uma proteína muito importante pro transporte de oxigênio, como a gente vai ver em um outro vídeo. Essa proteína, na verdade, é formada pela junção de quatro proteínas dobradas, que a gente pode chamar de subunidades.

Não são todas as proteínas que vão apresentar todos os níveis de organização estrutural, mas algumas proteínas, como a hemoglobina, podem, a partir da sua estrutura primária, formar uma estrutura secundária, terciária e, finalmente, quaternária.

Ah, e além de algumas proteínas se ligarem a outras proteínas pra formar estruturas quaternárias, algumas proteínas podem ainda se ligar a outros tipos de moléculas, como, por exemplo, os carboidratos, pra formar as glicoproteínas, e os lipídeos, pra formar as lipoproteínas. E é por isso que as proteínas são as moléculas orgânicas mais versáteis do organismo. Sua variedade de funções é enorme, e elas podem ser classificadas de acordo com o tipo de função que realizam.

Por exemplo, as proteínas estruturais dão suporte estrutural, ou seja, sustentam e conectam as células dos tecidos, e o melhor exemplo de proteína estrutural é o colágeno.

Já as proteínas transportadoras realizam o transporte de solutos através da membrana plasmática, ou seja, movimentam solutos pra dentro e pra fora das células. Um exemplo de proteína transportadora que podemos citar são as proteínas canais, como os canais iônicos, que permitem o movimento de íons pra dentro e pra fora das células.

As famosas enzimas são proteínas que catalisam ou aceleram reações químicas específicas. Um exemplo de enzima que podemos citar é a amilase, uma enzima digestiva que digere polissacarídeos como o amido, ou seja, uma enzima que “quebra” a ligação glicosídica entre os monossacarídeos.

As proteínas receptoras podem atuar reconhecendo sinais específicos utilizados na comunicação celular. Um exemplo de proteínas receptoras são as proteínas receptoras localizadas na membrana plasmática das células. Essas proteínas receptoras se ligam a moléculas sinal vindas de outras células, como, por exemplo, os hormônios, que, inclusive, podem ser proteínas também.

Já as proteínas motoras são responsáveis por gerar movimento. Elas estão presentes em vários tipos de células, mas, especialmente nas células musculares, elas são responsáveis pela contração dos músculos. Dentre essas proteínas motoras, podemos citar as duas mais importantes: a actina e a miosina.

-Caramba, professora, as proteínas são responsáveis por muitas funções mesmo, hein?

Sim, e isso que eu nem falei todas as funções das proteínas. Por exemplo, tem proteína até que ajuda a combater a invasão de microrganismos.

Sabe os anticorpos que a gente tanto ouve falar? Adivinha? São proteínas.

Se o nosso corpo fosse uma máquina com engrenagens pra funcionar, as proteínas, além de constituírem as engrenagens junto com os carboidratos e os lipídios, seriam responsáveis por fazer essas engrenagens rodar, seriam responsáveis por colocar o corpo pra funcionar, usando a energia fornecida pelos carboidratos e pelos lipídeos.

-Beleza, professora, acho que deu pra entender a importância dessas moléculas orgânicas, mas acho que ainda tá faltando uma molécula orgânica nessa história aí, não?

Sim, tá faltando os ácidos nucleicos. Essas moléculas guardam todas as informações necessárias pra produzir, pra sintetizar todas as proteínas. Ou seja, os ácidos nucleicos guardam as “receitas” das proteínas.

No próximo vídeo, a gente fala mais sobre esses ácidos nucleicos e como eles conseguem guardar todas as informações necessárias pra sintetizar todas as proteínas que o nosso organismo precisa.

Bom, então, resumindo tudo o que a gente viu nesse vídeo, lembre-se de que:

• As proteínas são macromoléculas, são polímeros formados por aminoácidos ligados uns aos outros.

• Aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por um carbono central ligado covalentemente a um grupo amino, a um grupo carboxila, a um hidrogênio e a uma cadeia lateral.

• Os aminoácidos podem se ligar através de ligações peptídicas pra formar os dipeptídeos, tripeptídeos e polipeptídeos.

• Polipeptídeos com até 100 aminoácidos podem ser chamados de peptídeos, enquanto polipeptídeos com mais de 100 aminoácidos podem ser chamados de proteínas.

• A função dos peptídeos e das proteínas depende da sua estrutura, que é determinada pelas estruturas primária, secundária, terciária e quaternária.

• Dentre as diversas funções dos peptídeos e proteínas, podemos citar funções estruturais, de transporte, enzimáticas, de comunicação, funções motoras, além de muitas outras funções.

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A gente se vê num próximo vídeo, abraço!

Sobre a autora

Mirian Ayumi Kurauti é apaixonada pela fisiologia humana, com uma trajetória acadêmica admirável. Ela se formou em Biomedicina pela Universidade Estadual de Londrina (UEL), fez mestrado e doutorado em Biologia Funcional e Molecular com ênfase em Fisiologia na Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP), e ainda atuou como pesquisadora de pós-doutorado na mesma instituição. Além disso, já lecionou fisiologia humana na Universidade Estadual de Maringá (UEM) e biologia celular na UEL. A sua última experiência como professora de fisiologia humana foi na Pontifícia Universidade Católica do Paraná (PUCPR). Fundadora da MK Educação Digital Ltda (MK Fisiologia), atualmente, Mirian é a mente criativa por trás de todos os conteúdos publicados nas redes sociais da empresa.

Apaixonada pela docência, Mirian adora dar aulas de fisiologia humana, mas de um jeito mais descontraído e se diverte muito ensinando. Ela está sempre buscando aprender algo novo não só sobre fisiologia, mas sobre qualquer coisa sobre a vida, o universo e tudo mais. Por isso, é uma consumidora compulsiva de conteúdos de divulgadores científicos. Nas horas vagas, você pode encontrá-la na piscina, treinando e participando de competições de natação. Para Mirian, a vida só tem graça, se ela tiver desafios a serem superados. Hoje, o seu maior desafio é ajudar o maior número de estudantes a entender de verdade a fisiologia humana, principalmente através de suas videoaulas publicadas no canal do YouTube MK Fisiologia.